Il collagene è tra le sostanze più comunemente integrate, eppure è circondato da molte semplificazioni e miti. Il collagene bovino e quello marino differiscono davvero nei loro effetti? E in che modo il collagene viene assorbito dall'organismo? In questo articolo esaminiamo il collagene "dalle fondamenta": dalla sua composizione aminoacidica e dalle differenze di provenienza fino agli effettivi meccanismi di assorbimento e all'azione biologica.
Cosa imparerà leggendo questo articolo?
- Il collagene da vicino
- Lo spettro degli aminoacidi come fattore chiave
- Collagene bovino vs. collagene marino
- Come funziona l'assorbimento del collagene
- Miti contro realtà: gli effetti variano a seconda della fonte?
- Punti chiave dell'articolo
Il collagene da vicino
Il collagene è una proteina dalla struttura specifica, la cui funzione biologica è strettamente legata alla sua composizione aminoacidica. Nel corpo dei mammiferi e degli esseri umani, è la proteina più abbondante, rappresentando circa il 25-30% del totale. La struttura del collagene consiste in una tripla elica composta da tre catene polipeptidiche ricche di glicina, prolina e idrossiprolina. Queste proteine, prodotte dai fibroblasti (le cellule principali del tessuto connettivo), si assemblano spontaneamente in varie strutture a tripla elica (28 tipi) che conferiscono resistenza ai tessuti connettivi quali pelle, tendini e ossa.
Lo spettro degli aminoacidi come fattore chiave
Gli aminoacidi rappresentano i mattoni fondamentali delle proteine. Il collagene contiene un totale di 19 aminoacidi, 8 dei quali sono essenziali, il che significa che l'organismo non è in grado di produrli autonomamente e deve assumerli attraverso l'alimentazione.
Il collagene è caratterizzato da una composizione aminoacidica specifica che differisce in modo significativo dalla maggior parte delle altre proteine. Questo spettro unico è adattato alla sua funzione primaria: consente la creazione di una struttura a tripla elica forte, stabile e caratterizzata da un'organizzazione specifica.
Il collagene ha un basso contenuto di aminoacidi essenziali quali il triptofano, la cisteina o la metionina, ma è ricco di specifici aminoacidi non essenziali quali glicina, prolina e idrossiprolina. Questa composizione consente la struttura a tripla elica stabile e resistente necessaria per la funzione meccanica dei tessuti connettivi.
Principali aminoacidi del collagene:
Glicina (~33%)
Si tratta dell'aminoacido più semplice e abbondante nel collagene. Grazie alle sue dimensioni ridotte, consente il serrato avvolgimento della struttura a tripla elica. È inoltre l'unico in grado di legarsi in siti che altri aminoacidi non possono raggiungere a causa di vincoli spaziali. Pertanto, solo la glicina può essere presente all'interno dell'elica del collagene, dove garantisce la stabilità dell'elica.
La glicina è un amminoacido spesso carente nella dieta moderna. In passato, le persone consumavano comunemente brodi, pelle, tendini e altre parti animali ricche di collagene. Oggi predomina la carne magra, che contiene glicina solo in quantità limitate. Pertanto, il collagene (o i brodi) rappresenta uno dei modi migliori per integrare la glicina.
Inoltre, la glicina favorisce un sonno di qualità e la rigenerazione.
Prolina (~12–15%)
L'aminoacido prolina conferisce al collagene forza e stabilità. Insieme all'idrossiprolina, contribuisce a mantenere la struttura a tripla elica.
La prolina è importante per la salute della pelle, delle articolazioni e dei legamenti. Sebbene l'organismo sia in grado di produrla, il fabbisogno può aumentare in caso di maggiore sollecitazione (stress, attività sportiva, necessità di guarigione). La sua fonte naturale è specificamente il collagene.
Idrossiprolina (~10%)
Si tratta di un aminoacido fondamentale derivato dalla prolina, essenziale per la stabilità dell'elica, poiché consente la formazione di legami idrogeno tra le catene. È presente in tutti i tipi di collagene e garantisce la stabilità della rete di collagene.
Senza la sua presenza, il collagene non sarebbe in grado di "tenersi insieme". L'idrossiprolina è specifica del collagene, pertanto la sua presenza nell'organismo riflette lo stato dei tessuti collagenei (pelle, tendini, cartilagine).
Alanina (~10%)
Aiuta a mantenere la struttura a elica del collagene, sebbene non abbia funzioni significative quanto la glicina o la prolina. Inoltre, l'alanina è comunemente disponibile da altre fonti proteiche, quindi la sua carenza non rappresenta solitamente un problema.
Idrossilisina (~1–2%)
È costituito da lisina e contribuisce alla forza e all'integrità dei tessuti. È un componente strutturale fondamentale del collagene, contribuisce alla stabilità dei tessuti connettivi ed è presente prevalentemente al loro interno.
Altri aminoacidi presenti nel collagene:
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Serina, arginina, treonina, glutammina e asparagina sono presenti in quantità minori.
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La metionina, il triptofano e la fenilalanina sono presenti in quantità quasi trascurabili o del tutto assenti, il che riflette la composizione unica del collagene.
Collagene bovino vs. collagene di pesce
Sia il collagene bovino che quello di pesce contengono uno spettro di aminoacidi molto simile:
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Glicina (~30–33%)
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Prolina + idrossiprolina (~20–25%)
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Basso contenuto di aminoacidi essenziali (ad esempio, il triptofano è praticamente assente)
La differenza principale è il maggiore contenuto di idrossiprolina nel collagene bovino, che garantisce una maggiore stabilità termica e resistenza strutturale.
Al contrario, il minor contenuto di idrossiprolina nel collagene di pesce comporta una minore stabilità dell'elica e, di conseguenza, una maggiore solubilità e una più rapida digeribilità.
Collagene bovino idrolizzato Trime Proviene dai tessuti connettivi dei mammiferi, che sono naturalmente esposti a lungo termine a sollecitazioni meccaniche. Ciò si riflette nella struttura del collagene prima della sua idrolisi.
Dopo l'idrolisi, si crea uno specifico spettro di peptidi bioattivi, in grado di influire sulla forza e sull'elasticità di articolazioni, tendini e fascia.
Con una dose giornaliera di 15 g di collagene, è possibile integrare naturalmente circa 3-3,5 g di glicina al giorno. Pertanto, per quanto riguarda il collagene, si tratta della fonte alimentare più naturale di glicina.
Grazie alla sua "composizione", il collagene bovino è concepito come integratore adatto all'uso quotidiano e come fonte naturale di glicina. Dosaggi più elevati consentono inoltre un maggiore apporto di glicina e un supporto funzionale a lungo termine dei tessuti connettivi.
La fonte di Trime Beauty Collagen idrolizzato Si tratta, invece, della pelle di merluzzo selvatico con certificazione MSC. Si tratta di tessuti esposti a condizioni meccaniche diverse rispetto alle strutture tissutali dei mammiferi. Essi non sono sottoposti principalmente alla forza di gravità, ma richiedono piuttosto flessibilità, elasticità e adattabilità in un ambiente acquatico.
Dopo l'idrolisi, questa fonte di collagene crea uno spettro di peptidi con una maggiore presenza di elementi costitutivi del collagene "più flessibili" (glicina-prolina-Y), tipici del tessuto cutaneo. Questo profilo aminoacidico corrisponde quindi bene alle esigenze dei tessuti in rapido rinnovamento – principalmente la pelle, ma anche le mucose (ad esempio nel tratto gastrointestinale).
I dosaggi tipici negli studi clinici si aggirano intorno ai 5 g al giorno. L'effetto del collagene non è legato solo all'assunzione totale di aminoacidi, ma principalmente ai peptidi bioattivi che agiscono come molecole di segnalazione (ligandi) e influenzano il metabolismo dei tessuti.
Come funziona l'assorbimento del collagene
Le differenze nell'assorbimento dei singoli tipi di collagene non risiedono nello spettro degli aminoacidi in sé, ma piuttosto nelle loro proporzioni relative e nella loro struttura. Dopo aver attraversato il tratto digestivo, sia il collagene bovino che quello di pesce vengono scomposti in aminoacidi e peptidi bioattivi. Pertanto, l'effetto risultante dipende principalmente dal profilo peptidico generato, dalla dose e dalle esigenze individuali dell'organismo.
Dopo l'assunzione di collagene, solitamente sotto forma di peptidi di collagene idrolizzato, ha luogo un normale processo di digestione delle proteine. Tuttavia, ciò porta alla formazione di specifici peptidi bioattivi che possono possedere una propria attività biologica e influenzare i processi cellulari.
Digestione del collagene
Nella sua forma naturale, il collagene è una proteina strutturalmente molto stabile, il che rende la sua forma nativa più difficile da digerire. Pertanto, collagene idrolizzato viene utilizzato negli integratori alimentari, poiché è già parzialmente scomposto in peptidi più corti.
Assorbimento dei peptidi di collagene
A differenza delle proteine comuni, una parte del collagene viene assorbita non solo sotto forma di singoli aminoacidi, ma anche come "piccoli pacchetti" di dipeptidi e tripeptidi, in particolare prolil-idrossiprolina (Pro-Hyp) e idrossiprolil-glicina (Hyp-Gly).
Questi peptidi:
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vengono trasportati attraverso la parete intestinale tramite trasportatori
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sono presenti nel plasma sanguigno già 30–60 minuti dopo l'assunzione
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possono persistere in circolo per diverse ore
Dopo l'assorbimento, i componenti del collagene seguono due percorsi principali: Aminoacidi fungono da elementi costitutivi per la sintesi del collagene e di altre proteine. Nel frattempo, peptidi bioattivi Agiscono come molecole di segnalazione, ma possono anche stimolare le cellule (fibroblasti, condrociti e osteoblasti) a produrre collagene.
Pertanto, il collagene agisce non solo come fonte di aminoacidi, ma anche come substrato di segnalazione funzionale che stimola la sintesi del collagene, favorisce la formazione della matrice extracellulare e può influire sull'idratazione e sull'elasticità della pelle.
Miti e realtà: gli effetti variano a seconda della fonte?
Gli integratori di collagene si distinguono spesso per la loro origine (bovina, marina, suina), che è frequentemente associata a varie affermazioni sulla loro efficacia. Tuttavia, la vera differenza va compresa nel contesto della digestione, dell'assorbimento e dell'azione biologica dei peptidi di collagene.
Il motivo è che, una volta ingerito, ogni tipo di collagene (indipendentemente dalla fonte) si scompone negli stessi aminoacidi e nelle stesse catene peptidiche corte.
L'organismo non distingue l'«origine» del collagene, ma utilizza i suoi elementi costitutivi in base alle esigenze del momento. La distribuzione ai tessuti (pelle, cartilagine, ossa) non è determinata dalla fonte, bensì dai processi fisiologici e dai meccanismi di segnalazione.
Il minor contenuto di idrossiprolina nel collagene marino determina una struttura meno stabile e più facilmente solubile, ma dopo l'idrolisi è la dimensione dei peptidi a svolgere il ruolo principale nell'assorbimento, piuttosto che la composizione aminoacidica stessa.
Il minor contenuto di idrossiprolina nel collagene marino determina una struttura meno stabile e più facilmente solubile. Sebbene si ritenga generalmente che la dimensione dei peptidi svolga un ruolo primario nell’assorbimento dopo l’idrolisi, piuttosto che la composizione aminoacidica stessa, questo aspetto non è del tutto chiaro. È in corso un dibattito sulla possibilità che specifici peptidi di collagene (una cosiddetta "impronta digitale") possano essere assorbiti in unità più grandi e che il loro effetto possa essere correlato anche all'origine del collagene.
Il collagene si degrada durante la digestione; pertanto, l'organismo non assimila una "forma pronta di collagene".
ma piuttosto i suoi aminoacidi e i suoi peptidi bioattivi.
Alcuni peptidi specifici possono influire su determinati tessuti (ad esempio la cartilagine), ma non si tratta di un rilascio diretto di un tipo specifico di collagene nel sito bersaglio.
Punti chiave dell'articolo
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Il collagene è composto da aminoacidi fondamentali per la sua funzione: glicina, prolina e idrossiprolina sono i principali
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Le differenze tra il collagene bovino e quello di pesce risiedono principalmente nel peso molecolare, non in composizioni fondamentalmente diverse
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Dopo l'ingestione, il collagene non si deposita direttamente nei tessuti, ma viene scomposto in aminoacidi e peptidi bioattivi
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Alcuni peptidi di collagene agiscono come molecole di segnalazione che stimolano la produzione del collagene endogeno
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La fonte del collagene non è il fattore principale che ne determina l'efficacia: la qualità, l'assorbibilità e la regolarità nell'assunzione sono più importanti
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Il collagene agisce a livello sistemico e sostiene i naturali processi rigenerativi dell'organismo, piuttosto che una "riparazione mirata" di un tessuto specifico
Fonti:
https://cbsupplements.com/cc/collagen-amino-acids-profile/
https://pmc.ncbi.nlm.nih.gov/articles/PMC2846778/
https://pubs.acs.org/doi/10.1021/jf050206p
https://academic.oup.com/ijfst/article/54/6/1976/7805934
